Forskningsprojekt Proteindynamik i trånga miljöer över multipla längd- och tidsskalor

Proteiner är ansvariga för många av kroppens funktioner och genom att förstå proteindynamiken i celler kan forskare lära sig mer om läkemedelsdesign och sjukdomspatologi. Nu har en internationell forskargrupp identifierat ett nytt sätt att undersöka proteindynamiken med hjälp av den höga repetitionsfrekvensen och koherensen hos de röntgenblixtar som produceras av den europeiska röntgenfrielektronlasern (EuXFEL). I studien, som publiceras i Nature Communications, används en teknik som kallas megahertz X-ray photon correlation spectroscopy (MHz-XPCS) och kan öppna nya tillämpningar inom hälsa och läkemedel. Studien leddes av Stockholms universitet, universitetet i Tübingen, universitetet i Siegen och EuXFEL och använde instrumentet Materials Imaging and Dynamics (MID) vid EuXFEL för att undersöka antikroppsproteinlösningar. Röntgenlasern producerar miljontals blixtar per sekund, vilket gör det möjligt för forskare att undersöka proteiner på tidsskalor som är kortare än en mikrosekund och på längdskalor som är så små som en molekyl.   Att skada proteiner eller få dem att reagera Vanligtvis kan kombinationen av höga pulsfrekvenser och strålning med hög energi skada proteiner eller få dem att reagera. Men genom att sänka dosen röntgenstrålning och ofta flytta proteinproverna har forskarna hittat ett sätt att undersöka proteinernas dynamik innan skador uppstår, samtidigt som man mäter röntgenstrålens inverkan på proteinernas rörelse. – MHz-XPCS med låg dosering är en metod som gör det möjligt för oss att undersöka proteindynamiken på ett sätt som tidigare var omöjligt, säger Anders Madsen, medförfattare till studien, ledande forskare vid EuXFEL och ansvarig för MID-instrumentet. – Genom att kombinera den höga pulsfrekvensen hos European XFEL med en minskad stråldos kan vi undersöka nya beteenden hos dessa proteiner.

Forskare avslöjar hur glycerol, ett vanligt kryoskyddsmedel, manipulerar vattnets beteende vid extremt låga temperaturer för att förhindra isbildning. Studien, som publiceras i Nature Communications, ger en djupare förståelse för det komplexa samspelet mellan glycerol och vatten, med djupgående konsekvenser för kryokonservering - vetenskapen om att bevara biologiska material vid extremt låga temperaturer. Detta är en internationell forskningsinsats som leds av Stockholms universitet (SU) i samarbete med Pohang University of Science and Technology (Sydkorea), RIKEN SPring-8 Center (Japan) och Brooklyn College of the City University of New York (USA).

Foivos Perakis är född och uppvuxen i Aten, Grekland. Redan i gymnasiet lockades han av matematik, fysik och datavetenskap. Under sina fysikstudier vid Kretas universitet tog han tillfället i akt att studera som ERASMUS-student vid Amsterdams universitet. Senare tog Foivos sin doktorsexamen vid universitetet i Zürich och en postdoc vid Stanford. År 2016 flyttade han till Sverige som och började arbeta som forskare vid Fysikum. Han utnämndes till biträdande professor 2019 och till Wallenberg Fellow 2023. Hans forskargrupp fokuserar på vätske-vätskeövergångar och proteiner i trånga och kryogena miljöer.